Bentuk protein sangat penting fungsinya karena menentukan apakah protein dapat berinteraksi dengan molekul lain. Struktur protein yang sangat kompleks, dan peneliti hanya sangat baru-baru ini dapat dengan mudah dan cepat menentukan struktur protein yang lengkap sampai ke tingkat atom. (Teknik tanggal digunakan kembali ke tahun 1950-an, namun sampai saat ini mereka sangat lambat dan melelahkan untuk menggunakan, struktur protein begitu lengkap yang sangat lambat yang harus diselesaikan.) Ahli biokimia struktural awal konseptual dibagi struktur protein menjadi empat “tingkat” untuk memudahkan untuk mendapatkan pegangan pada kompleksitas struktur keseluruhan. Untuk menentukan bagaimana protein mendapat bentuk atau konformasi akhir, kita perlu memahami empat tingkat struktur protein: primer, sekunder, tersier, dan kuarterner.

Struktur primer

Struktur primer protein A adalah urutan unik dari asam amino di setiap rantai polipeptida yang membentuk protein. Sungguh, ini hanya daftar yang asam amino muncul di mana urutan rantai polipeptida, tidak benar-benar sebuah struktur. Namun, karena struktur protein akhir akhirnya tergantung pada urutan ini, ini disebut struktur utama dari rantai polipeptida. Misalnya, hormon insulin pankreas memiliki dua rantai polipeptida, A dan B.

Struktur primer protein

A rantai insulin adalah 21 asam amino panjang dan rantai B adalah 30 asam amino yang panjang, dan setiap urutan unik untuk protein insulin.
Gen, atau urutan DNA, akhirnya menentukan urutan unik dari asam amino di masing-masing rantai peptida. Perubahan urutan nukleotida daerah coding gen dapat menyebabkan asam amino yang berbeda yang ditambahkan ke rantai polipeptida yang sedang tumbuh, menyebabkan perubahan dalam struktur protein dan karena itu fungsi.

Oksigen-transportasi protein hemoglobin terdiri dari empat rantai polipeptida, dua rantai α identik dan dua rantai β identik. Dalam anemia sel sabit, substitusi amino tunggal dalam rantai hemoglobin β menyebabkan perubahan struktur seluruh protein. Ketika asam glutamat asam amino digantikan oleh valin dalam rantai β, polipeptida melipat menjadi bentuk yang sedikit berbeda-yang menciptakan protein hemoglobin disfungsional. Jadi, hanya satu asam amino substitusi dapat menyebabkan perubahan dramatis. Protein ini hemoglobin disfungsional, di bawah kondisi oksigen rendah, mulai bergaul dengan satu sama lain, membentuk serat panjang yang terbuat dari jutaan hemoglobin dikumpulkan yang mendistorsi sel darah merah menjadi bulan sabit atau “sabit” bentuk, yang menyumbat pembuluh darah. Orang yang terkena penyakit ini sering mengalami sesak napas, pusing, sakit kepala, dan sakit perut.

Struktur sekunder

Struktur sekunder Sebuah protein adalah apa struktur biasa muncul dari interaksi antara tetangga atau dekat-oleh asam amino sebagai polipeptida mulai melipat ke dalam bentuk tiga dimensi yang fungsional. Struktur sekunder timbul sebagai ikatan H terbentuk antara kelompok-kelompok lokal asam amino di daerah rantai polipeptida. Jarang struktur sekunder tunggal memperpanjang seluruh rantai polipeptida. Hal ini biasanya hanya di bagian rantai. Bentuk yang paling umum dari struktur sekunder adalah α-helix dan struktur lembar β-lipit dan mereka memainkan peran struktural penting di sebagian besar protein globular dan berserat.

Dalam rantai α-helix, bentuk ikatan hidrogen antara atom oksigen dalam tulang punggung polipeptida gugus karbonil dalam satu asam amino dan atom hidrogen dalam gugus amino backbone polipeptida asam amino lain yang empat asam amino jauh sepanjang rantai. Ini memegang hamparan asam amino dalam kumparan tangan kanan. Setiap belokan heliks dalam heliks alfa memiliki 3,6 residu asam amino. Kelompok R (rantai samping) dari polipeptida menonjol keluar dari rantai α-helix dan tidak terlibat dalam ikatan H yang mempertahankan struktur α-heliks.

Dalam lembar β-lipit, membentang dari asam amino yang diadakan di sebuah konformasi hampir sepenuhnya diperpanjang bahwa “lipatan” atau zig-zags karena sifat non-linear dari CC tunggal dan ikatan kovalen CN. β-lipit lembar pernah terjadi sendiri. Mereka harus diadakan di tempat oleh lembaran β-lipit lainnya. Membentang dari asam amino dalam lembaran β-lipit diadakan dalam struktur lembar lipit mereka karena ikatan hidrogen terbentuk antara atom oksigen dalam backbone polipeptida gugus karbonil dari satu lembar β-lipit dan atom hidrogen dalam gugus amino backbone polipeptida β lain sheet -pleated. Lembaran β-lipit yang memegang satu sama lain bersama-sama menyelaraskan paralel atau antiparalel satu sama lain. Kelompok R dari asam amino dalam β-lipit lembar titik keluar tegak lurus terhadap ikatan hidrogen memegang lembaran β-lipit bersama-sama, dan tidak terlibat dalam mempertahankan struktur lembar β-lipit.

Struktur tersier

Struktur tersier rantai polipeptida adalah bentuk tiga dimensi secara keseluruhan, setelah semua elemen struktur sekunder telah dilipat bersama-sama antara satu sama lain. Interaksi antara kutub, nonpolar, asam, dan dasar kelompok R dalam rantai polipeptida membuat struktur tersier tiga dimensi yang kompleks protein. Ketika lipat protein terjadi dalam lingkungan berair tubuh, gugus R hidrofobik asam amino nonpolar sebagian besar terletak di bagian dalam protein, sedangkan kelompok R hidrofilik terletak sebagian besar di luar. Rantai samping sistein membentuk hubungan disulfida dengan adanya oksigen, satu-satunya ikatan kovalen terbentuk selama lipat protein. Semua interaksi ini, lemah dan kuat, menentukan bentuk tiga dimensi akhir dari protein. Ketika protein kehilangan bentuk tiga dimensi, ia tidak akan lagi menjadi fungsional.